Αμυλοείδωση και νεφρική βλάβη: αιτίες και παθογένεια

Η βάση των αποθέσεων ιστών αμυλοειδούς είναι ινίδια αμυλοειδούς - ειδικές πρωτεϊνικές δομές με διάμετρο 5-10 nm και μήκος μέχρι 800 nm, αποτελούμενες από 2 ή περισσότερα παράλληλα νημάτια. Οι πρωτεϊνικές υπομονάδες των ινιδίων αμυλοειδούς χαρακτηρίζονται από έναν ιδιότυπο χωρικό προσανατολισμό του μορίου - διαμόρφωση διασταυρούμενης Ρ-πτυχής. Καθορίζει τις έμφυτες αμυλοειδείς καλοήθεις και οπτικές ιδιότητες. Η πιο συγκεκριμένη από αυτές είναι η ιδιότητα της διπλής διάθλασης της δέσμης με μικροσκοπία χρωσμένων παρασκευασμάτων κόκκινου Κονγκό σε πολωμένο φως, δίνοντας μια πράσινη λάμψη. Η ταυτοποίηση αυτής της ιδιότητας είναι η βάση για τη διάγνωση της αμυλοείδωσης.

[1], [2], [3], [4], [5], [6]

Παθογένεια αμυλοείδωσης

Παρά τη διαφορά στα είδη των μηχανισμών σχηματισμού αμυλοειδούς πρωτεΐνης της αμυλοείδωση είναι παρόμοιες. Η κύρια προϋπόθεση για την ανάπτυξη της νόσου - η παρουσία ειδικών, συχνά υψηλές ποσότητες αμυλοειδογόνων προδρόμου. Η εμφάνιση ή ενίσχυση αμυλοειδογόνο μπορεί να οφείλεται στη μοριακή ετερογένεια των προδρόμων πρωτεϊνών (παραλλαγή τρανσθυρετίνης, υποκαταστάσεις ελαφριάς αλυσίδας αμινοξέων, διαφορετικών ισοτύπων πρωτεΐνη SAA) και, ως αποτέλεσμα, την κυκλοφορία της πρωτεΐνης παραλλαγών με βελτιωμένη γενική υδροφοβικότητα του μορίου και το σπασμένο αναλογία επιφάνειας μοριακού τελών, η οποία οδηγεί σε αστάθεια του μορίου πρωτεΐνης και προωθεί συσσωμάτωση του σε αμυλοειδή ινίδια. Οι μηχανισμοί αυτοί είναι ιδιαίτερα σαφώς εντοπίζονται για παράδειγμα πρωτεΐνες, η λειτουργία του οποίου έγκειται αλλαγές πρέπει φυσιολογική διαμόρφωση. Έτσι, σχεδόν όλες οι απολιποπρωτεΐνες, η δευτεροταγής δομή σχηματίζεται κατά τη διαδικασία της μετατόπισης της χοληστερόλης διαμέσου του τοιχώματος του αγγείου που πρέπει να εμπλέκονται στην παθογένεση των διαφόρων μορφών αμυλοείδωσης.

Στο τελευταίο στάδιο της αμυλοειδογένεση αλληλεπίδρασης πρωτεΐνης αμυλοειδούς με πρωτεΐνες του πλάσματος του αίματος και γλυκοζαμινογλυκάνες ιστούς. Σε αυτήν την περίπτωση, αποθέσεις αμυλοειδούς του ορού περιλαμβάνουν αμυλοειδούς συστατικού Ρ, θειικές ηπαράνες και δερματάνης διάμεση γλυκοκάλιξης. Περαιτέρω δομικά χαρακτηριστικά έχουν επίσης αξία και φυσικο-χημικές ιδιότητες της εξωκυτταρικής μήτρας, η οποία συναρμολογείται αμυλοειδή ινίδια (π.χ., ένα χαμηλό ρΗ μπορεί να συμβάλει σε νεφρική συσσωμάτωση διάμεσο αρνητικώς φορτισμένες πρωτεΐνες). Στην πράξη, καλά-γνωστές αιώρημα πειραματικής αμυλοείδωση ικανότητα αμυλοειδούς μάζες που λαμβάνεται από ζωικούς ιστούς που επηρεάζονται αμυλοειδούς όταν χορηγείται για να προκαλέσει υγιή ζώα του (amiloiduskoryayuschaya ουσία). Η ικανότητα του αμυλοειδούς στη μετάδοση είναι επίσης γνωστή στην κλινική πράξη - σε ασθενείς με ATTR-αμυλοείδωση: παρά την παύση της κυκλοφορίας των ανώμαλων τρανσθυρετίνης μετά τη μεταμόσχευση των υγιών ήπατος, συνεχίζοντας την αύξηση της μάζας των αμυλοειδών εναποθέσεων στην καρδιά λόγω της σύλληψης της κανονικής, μη τροποποιημένο τρανσθυρετίνης. Μια ιδιόμορφη μορφή μολυσματικής αμυλοείδωσης είναι η εγκεφαλική βλάβη σε ασθένειες prion. Πολλές μορφές αμυλοείδωση κοινό είναι ότι αυτά συμβαίνουν στους ηλικιωμένους και το γήρας (AL, ATTR, ΑΙΑΡΡ, AApoAl, AFib, Άλυ, AANF, Αβ)? Αυτό δείχνει την παρουσία των μηχανισμών εξέλιξης δομής-ηλικία ενός αριθμού πρωτεϊνών στην ανοδική αμυλοειδογόνο και αμυλοείδωση μπορεί να θεωρηθεί ως ένα από τα μοντέλα της γήρανσης.

Χαρακτηριστικά των κύριων τύπων αμυλοείδωσης

Από Ρ-φύλλου αμυλοειδούς διαμόρφωση ινίδια που σχετίζονται αντίσταση σε πρωτεολυτικά ένζυμα της εξωκυτταρικής μήτρας, η οποία είναι μια σημαντική συσσώρευση με προοδευτική καταστροφή του προσβεβλημένου οργάνου, και απώλεια της λειτουργίας του καθιστά. Παρά την ετερογένεια των αμυλοειδών ινιδίων (γλυκοπρωτεΐνες), μεταξύ αμυλοειδογόνου παράγοντες που οδηγούν ρόλο αποσύρεται διαμορφωτική αστάθεια προδρόμου αμυλοειδούς πρωτεϊνών ειδικών για κάθε τύπο αμυλοείδωσης, στην οποία η περιεκτικότητα των ινιδίων φθάνει το 80%.

Μεταξύ άλλων πρωτεϊνών του αμυλοειδούς, το επονομαζόμενο συστατικό αμυλοειδούς Ρ, έχει ιδιαίτερη σημασία ένα παράγωγο της πρωτεΐνης οξείας φάσης που συντίθεται από το ήπαρ, δομικώς όμοιο με την C-αντιδραστική πρωτεΐνη. Η ικανότητα αναστολής της κυτταρικής προσκόλλησης εξηγεί τη συμμετοχή της πρωτεΐνης αμυλοειδούς Ρ στον περιορισμό της φλεγμονώδους απόκρισης και στην παρεμπόδιση της αυτοανοσίας. Στη σύνθεση αμυλοειδούς, το συστατικό Ρ προστατεύει τα ινίδια από την ενζυματική καταστροφή μέσω μακροφάγων αμυλοειδούς-μακροφάγου. Ανάλογα με την κύρια πρωτεΐνη, η οποία είναι μέρος των ινιδίων του αμυλοειδούς, διακρίνονται διάφοροι τύποι αμυλοείδωσης.

[7], [8], [9], [10], [11], [12]

ΑΑ-αμυλοειδώσεις

Αυτή η ομάδα περιλαμβάνει αντιδραστική (δευτερογενή) αμυλοείδωση. συχνότερα προκαλεί - ρευματοειδή αρθρίτιδα (30-50%), τη χρόνια πυώδη καταστρεπτική ασθένεια (οστεομυελίτιδα, βρογχιεκτασία), ασθένεια φλεγμονώδους εντέρου (ελκώδης κολίτιδα, νόσος του Crohn), της φυματίωσης, όγκου (συνήθως λέμφωμα και καρκίνωμα νεφρικών κυττάρων). K ΑΑ αμυλοείδωση περιλαμβάνουν επίσης σε kriopirinopatiyah αμυλοείδωση (π.χ., Muckle-Wells σύνδρομο - οικογενή περιοδική πυρετός σε συνδυασμό με κνίδωση και κώφωση) περιοδικές νόσου.

Περιοδική Νοσημάτων (οικογενής μεσογειακός πυρετός) - μια ασθένεια με αυτοσωματικό υπολειπόμενο τρόπο κληρονομικότητας που προκύπτουν από τους κατοίκους της Μεσογείου: οι Εβραίοι, οι Αρμένιοι, τουλάχιστον Άραβες, τους Τούρκους, και οι άνθρωποι στην Ελλάδα, την Ιταλία, τις ακτές της Βόρειας Αφρικής. Χαρακτηρίζεται από υποτροπιάζουσες προσβολές των ασηπτικών serozity (περιτονίτιδα, πλευρίτιδα, αρθροθυλακίτιδα), που εκδηλώνεται με πόνο στην κοιλιά, το στήθος, τις αρθρώσεις σε συνδυασμό με ένα πυρετό σε 20-40% των περιπτώσεων οδηγεί στην ανάπτυξη της αμυλοείδωσης. Η υπόθεση του κληρονομικού χαρακτήρα των περιοδικών της νόσου με βάση την εθνοτική φύση της βλάβης, την οικογενειακή ασθένεια και εκδήλωση της νόσου στην παιδική ηλικία. Η γενετική έννοια της νόσου επιβεβαιώθηκε το 1997, όταν στο μικρό βραχίονα του χρωμοσώματος 16 που προσδιορίζονται γονίδιο MEFV (Μεσσογείου Πυρετός - Μεσογειακό πυρετό). Gene MEFV, εκφράζεται κυρίως από τα ουδετερόφιλα, αυτό κωδικοποιεί μία πρωτεϊνική σύνθεση Πιρίν (marenostrina). Σύμφωνα με τις σύγχρονες ιδέες, ο πυρήνας είναι ο κύριος ρυθμιστής της φλεγμονώδους απόκρισης των ουδετερόφιλων. Υπάρχουν περισσότερες από 20 μεταλλάξεις του γονιδίου πυρίνης που σχετίζονται με την ανάπτυξη της περιοδικής ασθένειας. Αυτές οι μεταλλάξεις οδηγούν σε σύνθεση ελαττωματική πρωτεΐνη και, τελικά, σε παραβίαση της φλεγμονής των ουδετερόφιλων ελέγχου, διατήρηση των μόνιμων προ-φλεγμονωδών δυναμικό.

Ανακοίνωση κληρονομική χρόνια φλεγμονώδης νόσος και περιπλέκοντας ΑΑ αμυλοείδωση της έχει οδηγήσει στην υπόθεση μιας γενετικής προδιάθεσης σε αμυλοείδωση στην περιοδική νόσο. Η έννοια της κληρονομικής φύσης της ασθένειας αυτής αμυλοείδωση υπήρχε για μεγάλο χρονικό διάστημα, παρά το γεγονός ότι σε αντίθεση με την αδελφή του με δευτερογενή αμυλοείδωση υπερδομή του αμυλοειδούς (πρωτεΐνη ΑΑ), η οποία σας επιτρέπει να αποδίδουν αμυλοείδωση στο περιοδικό της νόσου σε αντιδραστική, την ανάπτυξη, ως αποτέλεσμα των επαναλαμβανόμενων άσηπτη φλεγμονή. Μόνο η ανακάλυψη ενός γονιδίου στο χρωμόσωμα 11, SAA, και η ταυτοποίηση των μετάλλαξης του επιτρέπεται να αντικρούσει την υπόθεση μιας κοινής γενετικής φύσεως των περιοδικών ασθένειας και αμυλοείδωση, και αναγνωρίζουν την δευτερογενή χαρακτήρα της τελευταίας.

Το ΑΑ-αμυλοειδές σχηματίζεται από την πρόδρομη πρωτεΐνη ορού SAA - πρωτεΐνη οξείας φάσης, που συνήθως συντίθεται από ηπατοκύτταρα, ουδετερόφιλα και ινοβλάστες σε ιχνοστοιχεία. Η συγκέντρωσή του αυξάνεται σημαντικά υπό την επίδραση των ιντερλευκίνης-1 και -6, του TNF-a σε απόκριση φλεγμονής, ανάπτυξης όγκου. Η αύξηση της περιεκτικότητας του SAA στο αίμα παίζει σημαντικό ρόλο στην παθογένεση της ΑΑ-αμυλοείδωσης.

Ωστόσο, μόνο αρκετά υψηλή συγκέντρωση της ανάπτυξης αμυλοείδωσης SAA - είναι επίσης αναγκαίο υπό την παρουσία μιας αμυλοειδογόνου πρωτεΐνης προδρόμου. Ο ανθρώπινος γονότυπος κωδικοποιεί 4 πρωτεΐνες SAA, εκ των οποίων μόνο οι SAA1 και SAA2 ανήκουν στις πρωτεΐνες οξείας φάσης. Η ανάπτυξη της αμυλοείδωσης σε ανθρώπους σχετίζεται με την εναπόθεση του SAA1. Υπάρχουν 5 ισότυποι του SAA1, εκ των οποίων 1α / α και 18 ισότυποι αποδίδονται στην υψηλότερη αμυλοειδογονικότητα. Το τελικό βήμα της αμυλοειδογένεση - ινιδίου σχηματισμό αμυλοειδούς προδρόμου πρωτεΐνης γίνονται σε ατελές διάσπαση από πρωτεάσες που σχετίζονται με την επιφάνεια της μεμβράνης των μονοκυττάρων-μακροφάγων. Η επακόλουθη συσσωμάτωση της πρωτεΐνης ΑΑ σε ινίδια αμυλοειδούς εμφανίζεται επίσης στην επιφάνεια των μακροφάγων με την δράση ενεργοποίησης ενζύμων μεμβράνης. Η σταθεροποίηση του ινιδίου αμυλοειδούς και η απότομη μείωση της διαλυτότητας αυτού του μακρομοριακού συμπλόκου οφείλονται σε μεγάλο βαθμό στην προσθήκη του συστατικού Ρ και στην αλληλεπίδραση με το ενδιάμεσο του πολυσακχαρίτη.

Με ΑΜ-αμυλοείδωση, το αμυλοειδές βρίσκεται σε διάφορα όργανα: νεφρά, ήπαρ, σπλήνα, επινεφρίδια, γαστρεντερική οδό. Ωστόσο, η κλινική εικόνα και η πρόγνωση καθορίζονται από τη νεφρική βλάβη.

[13], [14], [15], [16],

ΑΙ-αμυλοείδωση

Με AL-αμυλοείδωση είναι πρωτοταγείς (ιδιοπαθής) αμυλοείδωση, και αμυλοείδωση σχετίζεται με πολλαπλό μυέλωμα, στο οποίο αναπτύσσεται σε 7-10% των ασθενών. Σύμφωνα με σύγχρονες αντιλήψεις, η κύρια AL-αμυλοείδωση και μυελώματος (δύο σχετίζονται με αμυλοείδωση, και δεν συνδυάζονται με αυτήν) θεωρείται στο πλαίσιο μιας ενιαίας Β-λεμφοκυτταρικής δυσκρασίες - πολλαπλασιασμός των ανώμαλων κλώνων των κυττάρων του πλάσματος ή Β κυττάρων στο μυελό των οστών με περίσσεια μονοκλωνικό παραγωγή ανοσοσφαιρίνης , η οποία έχει αμυλοειδογένεση. Πρόδρομη πρωτεΐνη με αμυλοείδωση AL-μονοκλωνικό εξετάσει ελαφράς αλύσου ανοσοσφαιρινών, η οποία προέρχεται από το όνομα συντομογραφία L, όπου όταν η αμυλοείδωση ΑΑ-τύπου πρωτογενούς ελαφριάς αλυσίδας είναι 3-φορές περισσότερο από ό, τι με τον τύπο, σε αντίθεση με πολλαπλό μυέλωμα, που χαρακτηρίζεται από επικράτηση ελαφριών αλυσίδων τύπου k. Ο σχηματισμός AL-αμυλοειδούς έχει μεγάλη σημασία παραβίασης πρωτεόλυση ελαφριές αλυσίδες για να σχηματίσουν θραύσματα πολυπεπτιδίου ικανού συσσωμάτωσης.

Η Α-αμυλοείδωση είναι μια γενικευμένη διαδικασία με πρωταρχική βλάβη της καρδιάς, των νεφρών, του γαστρεντερικού σωλήνα, του νευρικού συστήματος και του δέρματος.

[17], [18], [19], [20], [21],

ATTR-αμυλοείδωση

Στην ΑΤΤΡ-αμυλοείδωση ανήκουν η οικογενής αμυλοειδής πολυνευροπάθεια, κληρονομείται σε αυτοσωμικό κυρίαρχο τύπο και η συστηματική γεροντική αμυλοείδωση. Ο πρόδρομος της πρωτεΐνης σε αυτή τη μορφή αμυλοείδωσης είναι μια τρανσθυρετίνη - ένα συστατικό του μορίου προαλβουμίνης, που συντίθεται από το ήπαρ και πραγματοποιεί τις λειτουργίες της πρωτεΐνης μεταφοράς της θυροξίνης.

Διαπιστώθηκε ότι η κληρονομική ATTR-αμυλοείδωση είναι αποτέλεσμα μεταλλάξεων στο γονίδιο που κωδικοποιεί τρανσθυρετίνη, η οποία οδηγεί σε μια αλλαγή αμινοξέος στο μόριο TTR. Υπάρχουν διάφοροι τύποι κληρονομικής αμυλοειδούς νευροπάθειας: πορτογαλικά, σουηδικά, ιαπωνικά και πολλά άλλα. Στην πιο συχνή παραλλαγή της οικογένειας (Πορτογαλικά) στην 30η θέση από το Ν-άκρο του μορίου τρανσθυρετίνης μεθειονίνη είναι υποκατεστημένο από βαλίνη, το οποίο αυξάνει την πρόδρομη πρωτεΐνη και αμυλοειδογόνο διευκολύνει τον πολυμερισμό της σε αμυλοειδή ινίδια. Πολλές παραλλαγές της τρανσθυρετίνης είναι γνωστές, γεγονός που εξηγεί την ποικιλία κλινικών μορφών κληρονομικής νευροπάθειας.

Κλινικά, αυτή η ασθένεια χαρακτηρίζεται από προοδευτική περιφερική και φυτική νευροπάθεια, η οποία συνδυάζεται με βλάβες στην καρδιά, τα νεφρά και άλλα όργανα σε διαφορετικούς βαθμούς.

Η συστηματική γεροντική αμυλοείδωση αναπτύσσεται μετά από 70 χρόνια ως αποτέλεσμα των αλλαγών της ηλικιακής διαμόρφωσης στην κανονική τρανσθυρετίνη, προφανώς αυξάνοντας την αμυλοειδογενετικότητα της. Τα στοχευόμενα όργανα της γεροντικής αμυλοείδωσης είναι η καρδιά, τα αγγεία του εγκεφάλου και η αορτή.

[22], [23], [24]

Άλλες μορφές αμυλοείδωσης

Στις οικογενείς μορφές αμυλοείδωσης περιλαμβάνονται επίσης οι πιο σπάνιες AGel, AFib, ALys, στις οποίες οι μεταλλαγμένες μορφές της γελσολίνης, του ινωδογόνου, της λυσοζύμης είναι αντιστοίχως αμυλοειδογόνοι.

Με αυτές τις μορφές αμυλοείδωσης παρατηρείται κυρίαρχη νεφρική εμπλοκή, αλλά για αμυλοείδωση gelsolinovogo χαρακτηρίζεται από ένα συνδυασμό με την δυστροφία πλέγμα νεφροπάθεια κερατοειδούς και περιφερική νευροπάθεια (επηρεάζει κυρίως τα κρανιακά νεύρα).

Επί του παρόντος, είναι γνωστές περισσότερες από 20 αμυλοειδογόνες προγονικές πρωτεΐνες και, συνεπώς, κλινικές μορφές αμυλοείδωσης. Έτσι, AP-αμυλοειδούς είναι η μορφολογική βάση της νόσου του Alzheimer, ΑΙΑΡΡ-αμυλοειδούς - διαβήτη τύπου 2, όμως, για τις μορφές αυτές της αμυλοείδωσης είναι νεφρική νόσο συνήθως δεν έχει σημαντική κλινική αξία.

AR ₂ Μ αμυλοείδωση (που σχετίζεται με χρόνια αιμοκάθαρση) έχει μεγάλη σημασία στην πράξη νεφρολογία. Πρόδρομη πρωτεΐνη σε αυτή τη μορφή της αμυλοείδωσης, βήτα ₂ -μικροσφαιρίνη, υπάρχουν κανονικά στο αίμα, ούρα, νωτιαίο και αρθρικών υγρών. Με τη φυσιολογική λειτουργία των νεφρών, η συγκέντρωσή του στο αίμα είναι 1-2 mg / l. Αυτή η πρωτεΐνη διηθείται στο σπειράμα των νεφρών και μεταβολίζεται μετά την επαναπορρόφηση στους εγγύς σωληνίσκους. Σε ασθενείς με χρόνια νεφρική ανεπάρκεια, η συγκέντρωση της βήτα ₂ μικροσφαιρίνης στο αίμα αυξάνεται, συσχετίζεται με το περιεχόμενο της κρεατινίνης, αλλά οι μέγιστες τιμές (σε 20-70 φορές υψηλότερες από τις κανονικές), φθάνει σε λίγα χρόνια από την τακτική αιμοκάθαρση. Επειδή η βήτα _- μικροσφαιρίνη δεν αφαιρείται κατά τη διάρκεια της διαδικασίας, υπάρχουν προϋποθέσεις για την ανάπτυξη αμυλοείδωσης μετά από 7 χρόνια θεραπείας ή και περισσότερο. Σε ασθενείς ηλικίας άνω των 60 ετών αναπτύσσεται ταχύτερα διυλισμένη αμυλοείδωση. Εκτός από την υψηλή συγκέντρωση της πρόδρομης πρωτεΐνης στην παθογένεση της διυλισμένης αμυλοείδωσης, άλλοι παράγοντες παίζουν σημαντικό ρόλο. Αμυλοειδογόνος βήτα ₂ μικροσφαιρίνης αυξάνει από ατελή πρωτεόλυση σχετίζεται με τη δράση των κυτοκινών (ιντερλευκίνης-1 και -6, ΤΝΡ-α), των οποίων τα προϊόντα διεγείρουν μονοκύτταρα συστατικά διαπήδησης και μία μεμβράνη διαπίδυσης. Βρέθηκε ότι η β2 _- μικροσφαιρίνη έχει υψηλή δραστικότητα δέσμευσης κολλαγόνου, αυξάνεται καθώς η συγκέντρωσή της στο αίμα αυξάνεται. Επιπλέον, αυτό δείχνει την συγγένεια των βήτα ₂ μικροσφαιρίνης σε χόνδρο γλυκοζαμινογλυκανών, η οποία μπορεί να εξηγήσει την προτιμησιακή απόθεση ινιδίων αμυλοειδούς στους ιστούς αρθρικό. Σε αυτόν τον τύπο αμυλοείδωσης, παρατηρείται βλάβη στα οστά και στους περιαρθτικούς ιστούς, σπανίως στα αγγεία.

Ταξινόμηση της αμυλοείδωσης

Μέχρι πρόσφατα, η γενικώς αποδεκτή ταξινόμηση της αμυλοείδωσης βασίστηκε στην παρουσία της νόσου που την προκάλεσε. Μετά δείχθηκε ότι η ετερογένεια λόγω της ποικιλίας των προδρόμου αμυλοειδούς ορού πρωτεΐνες, και έχει μια σχέση κλινικές μορφές της νόσου με τον τύπο αυτών των πρωτεϊνών έχει αποδειχθεί ταξινόμηση αμυλοείδωση βασίζεται σε οποιοδήποτε τύπο βιοχημικών πρόδρομης πρωτεΐνης.

Αμυλοειδής πρωτεΐνη	Πρόδρομος πρωτεΐνης	Κλινική μορφή αμυλοείδωσης
ΑΑ	SAA-πρωτεΐνη	Δευτερογενής αμυλοείδωση σε χρόνιες φλεγμονώδεις ασθένειες, συμπεριλαμβανομένης της περιοδικής νόσου και του συνδρόμου McLean Wells
AL	Λάμδα, ελαφριές αλυσίδες ανοσοσφαιρινών	Η αμυλοείδωση στη δυσκράια κυττάρων πλάσματος είναι ιδιοπαθή, με νόσο μυελώματος και μακροσφαιριναιμία Waldenstrom
ATTR	Transthyretin	Οικογενειακές μορφές πολυνεροπαθητικής, καρδιοπαθητικής και άλλης αμυλοείδωσης, συστηματική γεροντική αμυλοείδωση
Abeta2M	Βήτα 2 - Μικροσφαιρίνη	Αμυλοείδωση αιμοκάθαρσης
AGel	Gelsolin	Φινλανδική οικογενειακή αμυλοειδής πολυνευροπάθεια
Άποψη άρθρου AApoAI	Up λιποπρωτεΐνη AI	Αμυλοειδής πολυνευροπάθεια (τύπος III, σύμφωνα με τον van Allen, 1956)
AFib	Ινοβιογόνο	Αμυλοειδής νεφροπάθεια
Αμπε	Βήτα-Πρωτεΐνη	Ασθένεια Alzheimer, σύνδρομο Down, κληρονομικές αιμορραγίες στον εγκέφαλο με αμυλοείδωση (Ολλανδία)
APrpscr	Πρωτεΐνη Prion	Νόσος της νόσου Creutzfeldt-Jakob του Gertsmann-Straussler-Scheinker
AANF	Κολπικός νατριουρητικός παράγοντας	Απομονωμένη αμυλοείδωση των αρτηριών
ΑΙΑΡΡ	Amilin	Απομονωμένη αμυλοείδωση στις νησίδες Langerhans με διαβήτη τύπου 2, αριθμός ινσουλίνης
ACal	Procalcitonin	Με μυελικό καρκίνο του θυρεοειδούς
ACys	Κυστατίνη C	Κληρονομικές αιμορραγίες στον εγκέφαλο με αμυλοείδωση (Ισλανδία)

Σύμφωνα με την τρέχουσα κατάταξη όλων των τύπων των αμυλοείδωση είναι συντομογραφία, στην οποία το πρώτο γράμμα Α σημαίνει «αμυλοείδωση» και αργότερα - συντετμημένο όνομα της κύριας πρωτεΐνης ινιδικό αμυλοειδές Α - αμυλοειδούς πρωτεΐνης Α, L - ελαφριά αλυσίδα ανοσοσφαιρινών, του TTR - τρανσθυρετίνης, P2M - βήτα-2 μικροσφαιρίνη και άλλα. από κλινική άποψη, είναι σκόπιμο να διαθέσει συστημική ή γενικευμένη και τοπικές μορφές αμυλοείδωσης. Μεταξύ των σημαντικότερων συστημικές μορφές θεωρούνται ΑΑ, AL, ΑΤΤΚ και Αβήτα ₂ Μ-αμυλοείδωση.

[25], [26], [27], [28]