Νέες δημοσιεύσεις
Οι λανθασμένα πτυχωμένες πρωτεΐνες που συνδέονται με τη νόσο Αλτσχάιμερ και την άνοια βρέθηκαν μεγαλύτερες από ό,τι πιστεύαμε προηγουμένως
Τελευταία επισκόπηση: 15.07.2025
Όλα τα περιεχόμενα του iLive ελέγχονται ιατρικά ή ελέγχονται για να διασφαλιστεί η όσο το δυνατόν ακριβέστερη ακρίβεια.
Έχουμε αυστηρές κατευθυντήριες γραμμές προμήθειας και συνδέουμε μόνο με αξιόπιστους δικτυακούς τόπους πολυμέσων, ακαδημαϊκά ερευνητικά ιδρύματα και, όπου είναι δυνατόν, ιατρικά επισκοπικά μελέτες. Σημειώστε ότι οι αριθμοί στις παρενθέσεις ([1], [2], κλπ.) Είναι σύνδεσμοι με τις οποίες μπορείτε να κάνετε κλικ σε αυτές τις μελέτες.
Εάν πιστεύετε ότι κάποιο από το περιεχόμενό μας είναι ανακριβές, παρωχημένο ή αμφισβητήσιμο, παρακαλώ επιλέξτε το και πατήστε Ctrl + Enter.
Για δεκαετίες, η ιστορία της έρευνας για τη νόσο Αλτσχάιμερ έχει επικεντρωθεί στη μάχη μεταξύ της αμυλοειδούς Α-βήτα και της πρωτεΐνης ταυ, οι οποίες μπορούν να σκοτώσουν νευρώνες και να επηρεάσουν την ικανότητα του εγκεφάλου να λειτουργεί. Ωστόσο, νέα έρευνα υποδηλώνει ότι αυτές οι κολλώδεις πλάκες στον εγκέφαλο μπορεί να μην δρουν μόνες τους.
Ερευνητές στο Πανεπιστήμιο Johns Hopkins έχουν εντοπίσει περισσότερους από 200 τύπους λανθασμένα αναδιπλωμένων πρωτεϊνών σε αρουραίους που μπορεί να συνδέονται με την ηλικιακή εξασθένηση των γνωστικών λειτουργιών.
Αυτές οι ανακαλύψεις θα μπορούσαν να ανοίξουν το δρόμο για την ανακάλυψη νέων θεραπευτικών στόχων και θεραπειών σε ανθρώπους, οι οποίες θα μπορούσαν να μετριάσουν τα βάσανα εκατομμυρίων ανθρώπων άνω των 65 ετών που πάσχουν από νόσο Αλτσχάιμερ, άνοια ή άλλες ασθένειες που τους στερούν τη μνήμη και την ανεξαρτησία καθώς μεγαλώνουν.
«Τα αμυλοειδή είναι συστάδες από παραμορφωμένες πρωτεΐνες. Είναι μεγάλες, άσχημες και εύκολα ορατές στο μικροσκόπιο, επομένως δεν αποτελεί έκπληξη το γεγονός ότι τραβούν την προσοχή μας. Αλλά βλέπουμε εκατοντάδες πρωτεΐνες που είναι λανθασμένα διπλωμένες με τρόπους που δεν σχηματίζουν συστάδες αμυλοειδούς, κι όμως φαίνεται να επηρεάζουν τη λειτουργία του εγκεφάλου», δήλωσε ο Stephen Fried, επίκουρος καθηγητής χημείας και επιστήμονας πρωτεϊνών που μελετά πώς τα μόρια στον εγκέφαλο αλλάζουν με την ηλικία.
«Η έρευνά μας δείχνει ότι τα αμυλοειδή είναι μόνο η κορυφή του παγόβουνου».
Τα αποτελέσματα δημοσιεύθηκαν στο περιοδικό Science Advances.
Για να κατανοήσουν τις μοριακές διαφορές μεταξύ των γερασμένων εγκεφάλων που παραμένουν διανοητικά οξυδερκείς και εκείνων που βρίσκονται σε παρακμή, ο Fried και η ομάδα του μελέτησαν 17 αρουραίους δύο ετών που μεγάλωσαν στην ίδια αποικία. Επτά αρουραίοι είχαν κακές επιδόσεις σε τεστ μνήμης και επίλυσης προβλημάτων και θεωρήθηκαν με γνωστική εξασθένηση, ενώ 10 είχαν εξίσου καλή απόδοση με τους αρουραίους έξι μηνών.
Στη συνέχεια, οι ερευνητές μέτρησαν περισσότερους από 2.500 τύπους πρωτεϊνών στον ιππόκαμπο, ένα μέρος του εγκεφάλου που σχετίζεται με τη χωρική μάθηση και τη μνήμη.
Για πρώτη φορά, οι επιστήμονες μπόρεσαν να προσδιορίσουν για έναν μεγάλο αριθμό πρωτεϊνών εάν μεμονωμένες πρωτεΐνες ήταν παραμορφωμένες ή λανθασμένα πτυχωμένες, επιτρέποντας στους ερευνητές να προσδιορίσουν ποιες πρωτεΐνες ήταν λανθασμένα πτυχωμένες σε όλους τους αρουραίους και σχετίζονταν με τη γήρανση γενικά, και ποιες ήταν λανθασμένα πτυχωμένες μόνο σε αρουραίους με γνωστική εξασθένηση.
Περισσότερες από 200 πρωτεΐνες είχαν παραμορφωμένο σχήμα σε αρουραίους με γνωστική εξασθένηση, αλλά διατήρησαν το σχήμα τους σε γνωστικά υγιείς αρουραίους, ευρήματα που, σύμφωνα με τους ερευνητές, υποδηλώνουν ότι ορισμένες από αυτές τις πρωτεΐνες συμβάλλουν στη γνωστική εξασθένηση.
Οι λανθασμένα αναδιπλωμένες πρωτεΐνες δεν μπορούν να εκτελέσουν τις εργασίες που απαιτούνται για τη σωστή λειτουργία ενός κυττάρου, επομένως τα κύτταρα διαθέτουν ένα φυσικό σύστημα επιτήρησης που εντοπίζει και καταστρέφει αυτές τις «άτακτες» πρωτεΐνες. Οι ερευνητές προηγουμένως πίστευαν ότι οι λανθασμένα αναδιπλωμένες πρωτεΐνες - συγκεκριμένα η Α-βήτα και η ταυ - προκαλούσαν προβλήματα μόνο όταν συσσωματώνονταν σε αμυλοειδή.
«Πιστεύουμε ότι υπάρχουν πολλές πρωτεΐνες που μπορούν να διπλωθούν λανθασμένα, να μην σχηματίσουν αμυλοειδές και παρόλα αυτά να είναι προβληματικές», είπε ο Fried. «Και αυτό υποδηλώνει ότι αυτές οι παραμορφωμένες πρωτεΐνες με κάποιο τρόπο διαφεύγουν από αυτό το σύστημα επιτήρησης στο κύτταρο».
Ωστόσο, το πώς ακριβώς αυτές οι λανθασμένα διπλωμένες πρωτεΐνες ξεφεύγουν από το «σύστημα ασφαλείας» του κυττάρου παραμένει μυστήριο.
Η ομάδα σχεδιάζει στη συνέχεια να μελετήσει τις παραμορφωμένες πρωτεΐνες με μικροσκόπια υψηλής ανάλυσης για να αποκτήσει μια πιο λεπτομερή εικόνα για το πώς μοιάζουν οι παραμορφώσεις τους σε μοριακό επίπεδο.
«Πολλοί από εμάς έχουμε βιώσει ένα αγαπημένο μας πρόσωπο ή συγγενή να γίνεται λιγότερο ικανό να εκτελεί καθημερινές εργασίες που απαιτούν γνωστική ικανότητα», είπε ο Fried.
«Η κατανόηση του τι συμβαίνει φυσικά στον εγκέφαλο θα μπορούσε να οδηγήσει σε καλύτερες θεραπείες και πρόληψη».